Ma `lumot

Peptid bog'lanishlarni hosil qilish termodinamiği

Peptid bog'lanishlarni hosil qilish termodinamiği



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Quyidagilardan qaysi biri aminokislotalar oqsil hosil qilish uchun bog‘langan kimyoviy reaksiya uchun termodinamik xususiyatlarning to‘g‘ri o‘zgarishini ko‘rsatadi?

A) +DH, +DS, +DAG
B) +DH, -DS, -DAG
C) +DH, -DS, +DAG
D) -DH, -DS, +DAG
E) -DH, +DS, +DAG
Javob: C

Men suvsizlanish endergonik ekanligini bilaman (+DG).

Menda ikkita savol bor:

  1. Nega entropiya kamayadi? Reaksiyaning boshida bizda ikkita aminokislotalar mavjud. Suvsizlanish natijasida biz ikkita molekulaga ega bo'lamiz: ikkita aminokislotalar birgalikda va H2O molekula. Oldin va keyin bir xil miqdordagi zarralar.

  2. Nega entalpiya o'zgarishi ijobiy? Siz ikkita aminokislotalar o'rtasida aloqa o'rnatdingiz. Bu ekzotermik.


Peptidil transferaza reaktsiyasini katalizlash uchun ishlatiladigan energiya ko'rib chiqilayotgan aminokislota va u biriktirilgan aminoatsil-tRNK o'rtasidagi bog'lanishning uzilishidan kelib chiqadi. Ikki reaksiya ribosoma bilan bog'lanadi. Ribosoma molekulalarni (shu jumladan, suvni) faol joyda joylashtirish orqali entropiyani bu erda tasvirlanganidek kamaytirishi mumkin.

Shunday qilib, bizning reaktsiyamiz DG = DH - TDS

Sizning DG ijobiy, chunki sizning reaktsiyangiz endergonik, va DH musbat, chunki peptid aloqasi tizimdir va siz singdiruvchi uni shakllantirish uchun energiya. Entropiya shu tarzda kamayib bormoqda (energiyani olib tashlash = tizimdan issiqlikni olib tashlash) va peptid aloqasining shakllanishi uchun haqiqiy reaktsiya noqulay. Yuqorida aytib o'tganimdek, bu noxush reaktsiya aminoatsil-tRNKning gidrolizlanishidagi qulay reaktsiya bilan bog'langan. Yuqorida aytib o'tishni unutganim shundaki, ribosoma reaktsiya uchun faollashuv entropiyasini kamaytirish orqali buni yanada qulayroq qiladi va ular bog'langan jurnalda shunday tasvirlangan.


Peptid bog'larini hosil qilishning asosiy usullari

Peptidlar: tahlil, sintez, biologiya, 1-jild: peptid bog'larini hosil qilishning asosiy usullari peptid tadqiqotlarining uchta asosiy yo'nalishi - tahlil, sintez va biologiya bo'yicha muhim o'zgarishlarni har tomonlama va tanqidiy sharhlaydi. Ushbu kitobda peptid bog'lanishning tabiati, aminokislotalar qoldiqlari orasidagi bog'lanish va faol ester reaktsiyalarining katalizlanishi muhokama qilinadi. Shuningdek, gidrazidlarning hosil bo'lishi, karbodiimidlarning aminlar bilan reaksiyalari, peptid sintezining aralash karbonat angidrid usuli ham ishlab chiqilgan. Ushbu nashr, shuningdek, peptid sintezi paytida rasemizatsiyani nazorat qilishni, amid hosil qilish bosqichlarida rasemizatsiyani minimallashtirish strategiyalarini va chiral tozalik tahlillarini o'z ichiga oladi. Ushbu to'plam peptidlar bilan bog'liq keng ko'lamli fanlarning talabalari, mutaxassislari va olimlari uchun javob beradi.


FOYDALANISH

Sintetik peptidlar intramolekulyar (oqsil burmalari) hamda molekulalararo (oqsil-oqsilni tanib olish) o'zaro ta'sirlarini o'rganish uchun qimmatli modellardir. Ushbu peptid modellari oqsillarga qaraganda kichikroq bo'lgan afzalliklarga ega va shuning uchun yadro magnit-rezonans spektroskopiyasi kabi usullar bilan o'rganish uchun qulayroqdir. Oqsillardagi eng keng tarqalgan ikkilamchi strukturaviy motivlardan biri b-soch tolasi hisoblanadi. b-soch tolasining xarakterli strukturaviy elementi - bu keskin burilish (ya'ni soch turmagi aylanadi) bu esa antiparallel b-varaq hosil bo'lishiga olib keladi. Vodorod bog'lanishi, van der Vaals o'zaro ta'siri, erituvchi tuzilishi va hidrofobik ta'sir kabi turli xil o'zaro ta'sirlar ushbu turdagi struktura elementining barqarorligiga yordam beradi. Yaqinda o'tkazilgan tadqiqotlar b-sochli naqshli sintetik peptidlarning termodinamik barqarorligini boshqaradigan asosiy tarkibiy omillarni o'rganib chiqdi. Alohida tadqiqotlarda 16-qoldiq [1] va 24-qoldiq peptid [2] ning tuzilishi va barqarorligi tekshirildi. Ushbu tadqiqotlarning ba'zi natijalari shaklda keltirilgan. 1 va 2 va I-jadval. Bu muammo kichikroq 16 qoldiq peptidga qaratilgan. Ma'lumotlarni tahlil qilgandan so'ng, b-soch pinining termodinamik barqarorligiga ta'sir qiluvchi turli o'zaro ta'sirlarga oid 1-4-savollarga javob bering.


Serin proteinazlarning oqsil inhibitörlerinde yagona peptidli bog'lanish gidrolizining termodinamik barqarorlik ta'siri

Kunitz tipidagi soya tripsin inhibitori (STI) va asosiy pankreatik tripsin inhibitori (BPTI) yagona peptid bog'lanish gidrolizining termodinamik oqibatlarini o'lchash uchun model oqsillari sifatida ishlatilgan. Har bir inhibitor uchun reaktiv joyning ajraladigan shakli tayyorlangan va qo'shimcha ravishda har bir inhibitor Met qoldig'ida tanlab bo'lingan. Tanlangan bo'linish odatda T(den) qiymatining 7 K dan 75 K gacha pasayishiga olib keldi. Met84 da ajralgan STI uchun ozgina barqarorlashuv (T(den) 1,0 K ga oshishi) kuzatildi. DeltaG(den) nuqtai nazaridan, eng ekstremal parchalanish effekti o'rtasidagi farq 11,44 kkal/molni tashkil etdi, bu o'zaro bog'lanishlarning nazariy ta'siridan ancha katta. Yagona peptid bog'ining gidrolizi nafaqat entropiyaga, balki entalpiya va issiqlik sig'im parametrlariga ham ta'sir qilishi aniqlandi. Bundan tashqari, o'zgarish belgisi ikkita inhibitor uchun qarama-qarshidir: deltaH (den) va deltaS (den) ikkala STI ning bo'lingan shakllari uchun ortadi, BPTI ning ikkita nikli shakllari uchun ular kamayadi. Barqarorlik ta'sirini tushunish uchun buzilmagan va parchalangan oqsilning barqarorligini tabiiy va denatüratsiyalangan holatlardagi peptid bog'lanish gidroliz muvozanati bilan solishtirishga asoslangan termodinamik sikl tahlili qo'llanildi. Tsikl denatüratsiyalangan oqsildagi bitta peptid bog'ining gidrolizlanishi uchun erkin energiya farqi bilan o'zaro bog'lanishni yo'q qilishning nazariy ta'sirining yaxshi kelishuvini aniqladi. Ko'rinib turibdiki, mahalliy oqsildagi yagona peptid bog'lanishlari uchun gidroliz konstantalari kamida 20 kattalik tartibidan oshadi. Ular alfa-spirallarda joylashgan peptid aloqalari uchun juda past va agar parchalanish reaktsiyasi yangi ikkilamchi tuzilish elementining shakllanishiga olib keladigan bo'lsa, juda yuqori.


Abstrakt

Monomer va dimerning energiya landshafti Sup35 xamirturush oqsilining N-terminal prion-aniqlovchi domenidan amiloidogen geptapeptid GNNQQNY uchun o'rganiladi. Peptid birlashgan atom potentsiali va yashirin erituvchi tasviri bilan modellashtirilgan. Replika almashinuvi molekulyar dinamikasi konformatsion makonni o'rganish uchun ishlatiladi va diskret yo'l namunalari erkin energiya yuzalarida eng ko'p to'plangan minimallarni o'zaro aylantiradigan yo'llarni o'rganish uchun qo'llaniladi. Monomer uchun biz to'rt xil konformatsiya o'rtasida tez tebranish topamiz, bu erda ixcham va kengaytirilgan tuzilmalar orasidagi geometriya oraliq termodinamik jihatdan eng qulay hisoblanadi. GNNQQNY dimeri uchta barqaror varaq strukturasini hosil qiladi, ya'ni registrdagi parallel, ro'yxatga olishdan tashqari parallel va antiparallel. Antiparallel dimer interpeptid vodorod aloqalaridan kelib chiqadigan kuchli elektrostatik o'zaro ta'sirlar bilan barqarorlashadi, bu uning konformatsion moslashuvchanligini cheklaydi. Amiloid b-varaq tuzilishiga yaqin bo'lgan registrdagi parallel dimer kamroq interpeptid vodorod aloqalariga ega, bu esa hidrofobik o'zaro ta'sirlarni muhimroq qiladi va antiparallel varaq bilan solishtirganda konformatsion entropiyani oshiradi. Hisoblangan ikki holat tezligi konstantalari monomerlardan dimerlarning hosil bo'lishi tez ekanligini va dimerlarning xona haroratida dissotsiatsiyaga qarshi kinetik jihatdan barqaror ekanligini ko'rsatadi. Turli dimerlar o'rtasidagi o'zaro konversiya amalga oshirilishi mumkin bo'lgan jarayonlardir va dissotsiatsiyadan ko'ra ko'proq.

Bir nechta muallifi bo'lgan maqolalarda yulduzcha maqola bo'yicha so'rovlar yuborilishi kerak bo'lgan muallifning ismini ko'rsatadi.


Bernal, J.D. (1951). Hayotning jismoniy asosi. London: Routledge va Kegan Pol

Borsook, H. (1953). Peptid birikmalarining shakllanishi. In: Proteinlar kimyosidagi yutuqlar. muharrirlar. Anson, M.L., Beyli, K., Edsall, J.T. jild. 8., 127–174. Nyu-York: Akademik matbuot

Borsook, H., Dubnoff, J.W. (1940). J. Biol. Kimyo.132, 307–324

Brok, T.D. (1967). Tabiat214, 882–885

Burton, F.G., Lohrmann, R., Orgel, L.E. (1974). J. Mol. Evolyutsiya.3, 141–150

Dobry, A., Fruton, J.S., Sturtevant, J.M. (1952). J. Biol. Kimyo.195, 149–154

Flegmann, A.W., Tattersall, R. (1978) Nashrga taqdim etilgan.

Flores, J.J., Bonner, V.A. (1974). J. Mol. Evolyutsiya.3, 49–56

Geyns, G.L., Tomas, H.C. (1953). J. Chem. fizika.21, 714–718

Grenlandiya, D.J., Laby, R.H., Quirk, J.P. (1965). Trans. Faraday Soc.61, 2024–2035

Harada, K. (1959). J. Org. Kimyo.24, 1662–1666

Jekson, T.A. (1971). Tajriba27, 242–243

Jekson, T.A. (1975). J. Mol. Evolyutsiya. 5, 255–256

Kovacs, J., Nagy, H., Könyves, I., Csaszar, J., Vajda, T., Mix, H. (1960). J. Org. Kimyo.26, 1084–1091

Laudelout, X., van Bladel, R., Bolt. G.H., Peyj, A.L. (1967). Trans. Faraday Soc.64, 1477–1488

McCullough, J.J., Lemmon, R.M. (1974). J. Mol. Evolyutsiya.3, 57–61

McCullough, J.J. (1975). J. Mol. Evolyutsiya.5, 257

Paecht-Horowitz, M., Berger, J., Katchalski, A. (1970). Tabiat228, 636–639


Yonath, A. Ribosomal kristallografiya: peptid aloqasi shakllanishi, chaperon yordami va antibiotiklar faoliyati. Mol. Hujayra 20, 1–16 (2005).

Montalbetti, C. A. G. N. & Falque, V. Amid bog'lanishi va peptid birikmasi. Tetraedr 61, 10827–10852 (2005).

Koshland, D. E. Peptid bog'lanish hosil bo'lish kinetikasi. J. Am. Kimyo. Soc. 73, 4103–4108 (1951).

Miller, S. L. va Kleaves, H. J. Ibtidoiy erdagi prebiyotiklar kimyosi. Orig. Hayot 1, 3–56 (2007).

Jakschitz, T. A. va Rode, B. M. Oddiy noorganik birikmalardan chiral peptidlarga kimyoviy evolyutsiya. Kimyo. Soc. Rev. 41, 5484 (2012).

Rode, B. M. va Shvendinger, M. G. Suvda mis katalizlangan aminokislotalar kondensatsiyasi - prebiyotik peptid hosil bo'lishining oddiy usuli. Orig. Hayotning evolyutsiyasi. Biosf. 20, 401–410 (1990).

Ruiz-Mirazo, K., Briones, C. & De La Escosura, A. Prebiyotik tizimlar kimyosi: hayotning kelib chiqishi uchun yangi istiqbollar. Kimyo. Rev. 114, 285–366 (2014).

Parker, E. T. va boshqalar. Bir vaqtning o'zida aminokislotalar va oddiy peptidlarning ibtidoiy er yuzida ishonchli sintezi. Angew. Kimyo. Int. Ed. 53, 8132–8136 (2014).

Deamer, D.V. Hayotning kelib chiqishi: ibtidoiy hujayralar qanchalik oqqan edi? Tabiat 454, 37–38 (2008).

Lahav, N., White, D. & Chang, S. Prebiyotik davrda peptid shakllanishi: o'zgaruvchan loy muhitida glitsinning termal kondensatsiyasi. Fan 201, 67–69 (1978).

Georgelin, T., Jaber, M., Bazzi, H. & Lambert, J. F. Mineral sirtlarda kondensatsiyalanish yo'li bilan faollashtirilgan biomolekulalarning shakllanishi - peptid bog'lanish hosil bo'lishi va fosfat kondensatsiyasini taqqoslash. Orig. Hayotning evolyutsiyasi. Biosf. 43, 429–443 (2013).

Griffith, E. C. & amp Vaida, V. Suv-havo interfeysida peptid bog'lanish hosil bo'lishini in situ kuzatish. Proc. Natl akad. Sci. 109, 15697–15701 (2012).

Shanker, U., Bhushan, B. va Bhattacharji, G. K. Temir oksidlari bilan katalizlangan glitsin va alaninning oligomerizatsiyasi: prebiyotik kimyoga ta'siri. Orig. Hayotning evolyutsiyasi. Biosf. 42, 31–45 (2012).

Imai, E., Honda, H., Hatori, K., Brack, A. & amp Matsuno, K. Simulyatsiya qilingan suv osti gidrotermal tizimida oligopeptidlarning cho'zilishi. Fan 283, 831–833 (1999).

Cleaves, H. J., Aubrey, A. D. & amp Bada, J. L. Suv osti gidrotermal tizimlarida abiotik peptid sintezi uchun muhim parametrlarni baholash. Orig. Hayotning evolyutsiyasi. Biosf. 39, 109–126 (2009).

Bujdák, J. & amp Rode, B. M.. Loy strukturasining peptid bog'lanishlarining shakllanishi katalizasiga ta'siri. J. Mol. Mushuk. Javob: Kimyo. 144, 129–136 (1999).

Gutierrez, J. M. P., Hinkley, T., Taylor, J. W., Yanev, K. & Cronin, L. Chemorobotic platformasida neft tomchilarining evolyutsiyasi. Nat. Kommun. 5, 5571 (2014).

Kasumi, S., Kitadai, B. & amp Yokoyama, T. pH va haroratning glitsinning dimerizatsiya tezligiga ta'siri: hayotning kimyoviy evolyutsiyasi uchun qulay muhit sharoitlarini baholash. Geochim. Kosmochim. Acta 74, 6841–6851 (2011).

Fuchida, S., Masuda, H. & Shinoda, K. Termal sharoitda montmorillonitda peptid hosil qilish mexanizmi. Orig. Hayotning evolyutsiyasi. Biosf. 44, 13–28 (2014).

Rufo, C. M. va boshqalar. Qisqa peptidlar katalitik amiloidlarni hosil qilish uchun o'z-o'zidan yig'iladi. Nat. Kimyo. 6, 303–309 (2014).

Fox, S. Aminokislotalarning termal polimerizatsiyasi va lavada hosil bo'lgan mikrozarrachalarni ishlab chiqarish. Tabiat 201, 336–337 (1964).

Fox, S. & Harada, K. Aminokislotalarning oqsilga o'xshash mahsulotga termal kopolimerizatsiyasi. Fan 128, 1214 (1958).

Meggy, A. B. Glitsin peptidlari I. 2,5-piperazindionning 180 ° da polimerizatsiyasi. J. Chem. Soc. 851–855 (1953).

Meggy, A. B. Glitsin peptidlari II. Poliglisinda peptid bog'lanish hosil bo'lishining issiqligi va entropiyasi. J. Chem. Soc. 1444–1454 (1956).

Andini, S., Benedetti, E., Ferrara, L., Paolillo, L. & Temussi, P. A. Prebiyotik polipeptidlarning NMR tadqiqotlari. Orig. Hayot 6, 147–153 (1975).

Rode, B. M., Fitz, D. & Jakschitz, T. Kimyoviy evolyutsiyaning hayotning kelib chiqishiga qaratilgan birinchi qadamlari. Kimyo. Biologik xilma-xillar. 4, 2674–2702 (2007).

Benner, S. A., Kim, H.-J. & Carrigan, M. A. Asfalt, suv va riboza, ribonukleozidlar va RNKning prebiyotik sintezi. Acc. Kimyo. Res. 45, 2025–2034 (2012).

Martin, R. B. Erkin energiyalar va peptid bog'lanishlarining gidrolizi va hosil bo'lishining muvozanati. Biopolimerlar 45, 351–353 (1998).

Liao, W. L., Heo, G. Y., Dodder, N. G., Pikuleva, I. A. va Turko, I. V. Membran oqsillari uchun ko'p reaktsiya monitoringi tahlili shartlarini optimallashtirish: sigirlarning buyrak usti bezlari korteksida P450 11A1 sitoxromi va adrenodoksin reduktaza miqdorini aniqlash. Analiz. Kimyo. 82, 5760–5767 (2010).

R Development Core Team (2008). R: Statistik hisoblash uchun til va muhit. R Statistik hisoblash fondi, Vena, Avstriya. ISBN 3-900051-07-0, http://www.R-project.org.

Chambers, M. C. va boshqalar. Mass-spektrometriya va proteomika uchun o'zaro faoliyat platformalar to'plami. Tabiat biotexnologiyasi. 30, 918–920 (2012).

Smit, C. A., Want, E. J., O'Mail, G., Abagyan, R. & Siuzdak, G. XCMS: chiziqli bo'lmagan cho'qqilarni moslashtirish, moslashtirish va identifikatsiyalash yordamida metabolitlarni profillash uchun massa spektrometriyasi ma'lumotlarini qayta ishlash. Analiz. Kimyo. 78, 779–787 (2006).


Peptid bog'lanish termodinamiği va kinetikasi?!

Men buni tushunishga harakat qilyapman. Peptid bog'lanishining shakllanishi va peptid bog'lanishining buzilishi. Ularning har biri termodinamik va kinetik jihatdan qulay/noqulay sharoitga qanday mos keladi? Bundan tashqari, bu va barqaror/beqaror o'rtasidagi farq nima? Iltimos, har qanday yordam juda qadrlanadi, chunki mening omadim bilan u mening MCATimda ko'rinadi.

Bu termodinamika va kinetika o'rtasidagi farqlarni tushuntirib beradigan yaxshi ish ekanligini his qildim.

Men yana qanday kinetik va termodinamik mahsulotlarni bilaman. Bu biroz boshqacha bo'lsa-da

Peptid bog'lanishning hosil bo'lishi termodinamikdir beqaror, lekin kinetik barqaror. Bunday holda, siz ikkita molekulani olib, ularni kovalent ravishda bitta molekulaga birlashtirasiz. Termodinamikaning ikkinchi qonuni bizga koinotning entropiyasi doimiy ravishda o'sib borishini yoki o'zgarmasligini aytadi. Bu juda muhim, chunki biz kimyodan bilamizki, aloqalarni uzish uchun zarur bo'lgan energiya bilan solishtirganda bog'lanishni hosil qilish energetik jihatdan ancha qiyin. Peptid aloqasi kabi struktura hosil bo'lganda, tizim (ikki molekula) yanada tartibli bo'ladi, lekin atrof-muhit (bizning tanamiz) yanada tartibsiz (suv yo'qotilishi va issiqlik). Natijada, tanamiz ishlaydi qarshi Termodinamika qonunlari, peptid bog'lanishini termodinamik tarzda hosil qiladi noqulay jarayon.

Bog'larning shakllanishi - bu endergonik tizimga energiya kiritishni talab qiladigan jarayon. Bunday holda, biz ikkita aminokislota haqida gapiramiz. Endergonik bilan aralashtirmang endotermik. Energonik jarayonlar shulardir singdirish energiya. Grafikga bu yerdan o'ting: https://imgur.com/a/CToGwxA. Ko'rib turganingizdek, ikkita peptidning qo'shilishi energiya oladi va mahsulotning Erkin energiyasi DG>0 ga teng. Har qanday vaqtda DG ijobiy bo'lsa, reaktsiya bo'ladi o'z-o'zidan bo'lmagan, ya'ni tizimga energiya qo'shilmasa, reaktsiya sodir bo'lmaydi. Bizning tanamiz buni amalga oshiradi ulash ATP gidrolizi bilan peptid bog'lanish hosil bo'lishi. Yuqori energiyali fosfat aloqasi uzilib, peptid bog'lanish sintezini faollashtirish uchun zarur energiyani chiqaradi va ta'minlaydi.

Kinetik barqarorlik va termodinamik barqarorlik ikki xil atamadir. Kinetik barqarorlik faollashuv energiyasiga yoki reaktsiyaning yakunlanishi uchun zarur bo'lgan energiyaga tayanadi. Agar reaksiya kinetik jihatdan barqaror desak, bu reaksiya sodir bo'ladi, deganimiz asta-sekin. Tizimga qancha energiya qo'yishimizdan qat'i nazar, reaktsiya bir xil tezlikda davom etadi. Bizning tanamiz qo'shish orqali bunga qarshi kurashadi fermentlar RNK polimeraza va DNK polimeraza kabi. Qo'shilganda, bular pastroq faollashtirish energiyasi va pasayish kinetik barqarorlik, bu esa tezroq aylanishga olib keladi.

Umid qilamanki, bu mantiqiy. Bilaman, men 5 oyga kechikdim, lekin men biokimyo va MCAT uchun ham o'qiyman. Bu savolga javob berish uchun hisob yaratdim, chunki men ham adashib qoldim. Munozarani shu yerda davom ettiring va men qayta kirganimda (ehtimol hech qachon) qo'ng'iroq qilishdan xursand bo'laman. Baxtli o'qish!


Peptid bog'lanishlarni hosil qilish termodinamiği - Biologiya


Ribosomadagi aminokislotalar karboksil uchi va aminokseptor poyasi (chapda) oʻrtasida efir bogʻi ( R - O - R ) orqali tegishli tRNK lari bilan bogʻlanadi. Peptid bog'lanish hosil bo'lganda, (P) eptidil joyidagi ester bog'i parchalanadi va peptidil transferaza katalizlanadi. kondensatsiya reaktsiya uning karboksil uchi va aminokislota aminokislotasining ( A ) mino joyidagi aminokislota o'rtasida. Bu P-sayt aminokislotasini A-sayt aminokislotasiga o'tkazadi va asl aminokislota o'zgarmagan holda qoladi. Shunday qilib, polipeptid aminokislotadan karboksil uchiga qadar "o'sadi".

Ilg'or talaba uchun eslatma: peptid bog'ining in vitro shakllanishi H dan ajralib chiqadigan suvsizlanish reaktsiyasi sifatida tavsiflanadi.2 0 . Biroq, in vivo reaktsiya a kondensatsiya reaktsiyasi. Chunki C- aminokislotalarning uchi P saytga qo'shildi 3' ning oxiri tRNK tomonidan ester aloqasi, a sifatida peptid bog'lanishida ishtirok etadi karbonil radikali (-C=O) holda -OH radikal. Qachon C-terminal bilan birlashadi NH2 ichidagi aminokislotalarning oxiri A sayt, yakuniy natija protonning siljishidir (-H) amino uchidan zaryadsizgacha tRNK molekulasi. Bu reaktsiyani muvozanatlashtiradi va peptid aloqasini hosil qiladi holda H ning chiqarilishi2 0 molekula.


5-bob - Gibbs bo'sh energiya - ilovalar

Gibbsning erkin energiyasi biologiya tadqiqotlarida muhim ahamiyatga ega, chunki u doimiy harorat va bosim cheklovlari ostida tizimning o'z-o'zidan o'zgarishi yo'nalishini taxmin qilish imkonini beradi. Ushbu cheklovlar odatda barcha tirik organizmlarga tegishli. Oldingi bobda biz Gibbs erkin energiyasining asosiy xususiyatlarini muhokama qildik, uning o'zgarishlari fizik biokimyoning bir qator jihatlari asosida qanday yotishini ko'rsatdik va biolog olim bunday bilimlar bilan nima qilishi mumkinligini ko'rsatdik. Bu erda biz kirish materialiga asoslanib, uni biolog olimni qiziqtiradigan turli xil mavzularda qanday qo'llash mumkinligini o'rganamiz. Bir qator misollar Gibbsning erkin energiyasi qachon, qaerda, nima uchun va qanday qilib foydali tushuncha ekanligini ko'rsatadi. Biz biologik tuzilishning har xil turlari, jumladan, kichik organik molekulalar, membranalar, nuklein kislotalar va oqsillar energiyasini muhokama qilamiz. Bu biologiya fanida duch keladigan ba'zi bir xil ko'rinadigan mavzularning o'zaro bog'liqligini chuqurroq tushunishga yordam beradi.

Fotosintez, glikoliz va limon kislotasining aylanishi

Ushbu bo'limda fotosintez, glikoliz va limon kislotasi aylanishining energetikasining past aniqlikdagi ko'rinishi keltirilgan. Hech shubha yo'qki, biz tashlab qo'ygan tafsilotlar muhim: har bir mavzu bo'yicha butun kitoblar yozilgan! Ammo bizning maqsadimiz biologik energiyani global, sifatli ko'rib chiqishdir. Biz "katta rasm" ni ko'rishga harakat qilmoqchimiz.